文献类型：期刊文章

作　　者：赵钰岚[1] 徐珏[1] 许传莲[1]

机构地区：[1]浙江理工大学生命科学学院蛋白质组学与分子酶学研究室,杭州310018

出　　处：《生物工程学报》

基　　金：浙江省教育厅重点项目(No.Z200804057);浙江省大学生科技创新推广项目(No.14080131380912)资助~~

年　　份：2010

卷　　号：26

期　　号：5

起止页码：664-670

语　　种：中文

收录情况：AJ、BDHX、BDHX2008、CAS、CSA、CSA-PROQEUST、CSCD、CSCD2011_2012、IC、JST、PUBMED、SCOPUS、ZGKJHX、核心刊

摘　　要：血管紧张素转化酶(ACE,EC3.4.15.1)在调节血压方面具有重要作用,研究证实,ACE-C结构域是体内使血管紧张素I(AngI)分解的主要活性位点。PCR扩增ACE-C结构域基因片段,克隆至分泌表达载体pPIC9K,转化毕赤酵母GS115,阳性克隆再次电转,用G418筛选高拷贝的酵母菌落进行表达条件优化,获得0.5g/L的蛋白表达量及7.178U/mL的酶活力。经Ni+亲和层析纯化,获得纯度大于97%的目的蛋白。Captopril对酶的抑制试验证明ACE-C结构域可望成为新一代抗高血压药物ACE抑制剂筛选的理想酶靶。

关 键 词：血管紧张素转化酶 催化结构域 毕赤酵母 卡托普利

分 类 号：Q78]