登录    注册    忘记密码

期刊文章详细信息

肺炎链球菌噬菌体裂解酶CPL-1的克隆表达、纯化和抑菌活性鉴定    

Cloning,purification,and antibacterial activity of the pneumococcal bacteriophage lytic enzyme CPL-1

  

文献类型:期刊文章

作  者:陆海荣[1,2] 黄晋江[2] 李斌宾[2] 吴宏宇[2] 陆敏[2] 黄青山[1,2]

机构地区:[1]复旦大学遗传学研究所遗传工程国家重点实验室,生命科学院,上海200433 [2]江苏省昆山博青生物科技有限公司

出  处:《中国感染与化疗杂志》

年  份:2010

卷  号:10

期  号:2

起止页码:139-142

语  种:中文

收录情况:CAS、EMBASE、IC、JST、RCCSE、SCOPUS、ZGKJHX、普通刊

摘  要:目的利用基因工程方法制备肺炎链球菌噬菌体裂解酶CPL-1。方法根据大肠埃希菌密码子偏爱性合成一段编码cpl-1的基因序列,克隆到表达载体pET28a中,构建出表达质粒pET28a-cpl-1,转化至大肠埃希菌BL21(DE3)中进行表达。结果重组CPL-1在大肠埃希菌中以可溶形式表达,表达量占菌体总蛋白的30%。经胆碱类似物DEAE亲和纯化后,重组CPL-1的纯度大于97%。经体外抑菌活性试验证明其对肺炎链球菌具有明显的抑菌效果。结论噬菌体裂解酶CPL-1的开发利用为预防和治疗肺炎链球菌感染提供了新的方法。

关 键 词:肺炎链球菌 噬菌体裂解酶  大肠埃希菌

分 类 号:R378]

参考文献:

正在载入数据...

二级参考文献:

正在载入数据...

耦合文献:

正在载入数据...

引证文献:

正在载入数据...

二级引证文献:

正在载入数据...

同被引文献:

正在载入数据...

版权所有©重庆科技学院 重庆维普资讯有限公司 渝B2-20050021-7
 渝公网安备 50019002500408号 违法和不良信息举报中心