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期刊文章详细信息

昆虫来源的几丁质酶的分离纯化及酶学性质    

Purification and characterization of a chitinase from Bombyx mori

  

文献类型:期刊文章

作  者:刘明艳[1] 张洪斌[1] 胡雪芹[1] 魏青丽[1]

机构地区:[1]合肥工业大学化工学院制药工程系,合肥230009

出  处:《生物工程学报》

基  金:安徽省国际科技合作计划项目(No.08080703017);国家及合肥工业大学大学生创新性实验计划项目(Nos.2009CXSY131;091035945)资助~~

年  份:2010

卷  号:26

期  号:3

起止页码:404-409

语  种:中文

收录情况:AJ、BDHX、BDHX2008、CAS、CSA、CSA-PROQEUST、CSCD、CSCD2011_2012、EBSCO、EMBASE、IC、JST、PUBMED、RCCSE、SCOPUS、ZGKJHX、核心刊

摘  要:几丁质酶在真菌和昆虫的生理和发育过程中起着关键作用,该酶本身及其酶抑制剂是获取生物农药的重要途径。本研究从蚕蛹体内提取几丁质粗酶,经硫酸铵分级沉淀和Sephadex G-150分离得到几丁质酶。用SDS-PAGE测得该酶的分子量为88kDa。水解胶体几丁质的Km值为22.3μmol/L。酶反应的最适温度为45℃,最适pH值为6.0,金属离子和有机试剂对几丁质酶活性都有影响,其中高浓度的Mn2+对酶有较强的激活作用,而Cu2+、SDS则有较强的抑制作用。研究结果为基于几丁质酶的生物农药筛选研究奠定了基础。

关 键 词:几丁质酶 分离纯化 酶学性质

分 类 号:Q814[生物工程类]

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同被引文献:

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