文献类型：期刊文章

作　　者：和二斌[1] 郭战营[2] 毛艳丽[1]

机构地区：[1]河南大学物理与电子学院,微系统物理研究所,河南开封475001 [2]焦作师范高等专科学校物理系,河南焦作454001

出　　处：《生物物理学报》

年　　份：2009

卷　　号：25

期　　号：6

起止页码：396-404

语　　种：中文

收录情况：BDHX、BDHX2008、CAS、CSCD、CSCD2011_2012、JST、ZGKJHX、核心刊

摘　　要：嗜温冷休克蛋白拥有一个由五个β股形成的反平行β桶结构,目前已被用于蛋白质去折叠的研究。当使用机械力对嗜温冷休克蛋白进行拉伸研究时,发现嗜温冷休克蛋白的去折叠过程具有明显的中间态。在常速和常力两种情况下对嗜温冷休克蛋白进行拉伸分子动力学模拟,发现其在两种情况下具有相同的去折叠次序,即C端β片层首先去折叠,随后N端β片层去折叠;同时这两种模拟都表现出明确的中间态。研究结果表明,嗜温冷休克蛋白抵抗外力作用除了依赖链间氢键外,分子内的静电相互作用也发挥着重要的作用。

关 键 词：分子动力学模拟 嗜温冷休克蛋白  去折叠 NAMD  

分 类 号：Q61]