文献类型：期刊文章

作　　者：高凤山[1] 夏春[2] 张强[3] 李云岗[4] 李新生[2] 许崇波[1] 白婧[1]

机构地区：[1]大连大学生物工程学院,大连116622 [2]中国农业大学动物医学院,农业部预防兽医学重点实验室,北京100094 [3]中国农业科学院兰州兽医研究所,兰州730046 [4]山东省动物疫病预防与控制中心,济南250022

出　　处：《微生物学报》

基　　金：国家自然科学基金(30972169);大连大学博士启动项目(0302173)~~

年　　份：2009

卷　　号：49

期　　号：12

起止页码：1596-1600

语　　种：中文

收录情况：AJ、BDHX、BDHX2008、BIOSISPREVIEWS、CAS、CSA-PROQEUST、CSCD、CSCD2011_2012、IC、JST、PROQUEST、PUBMED、RCCSE、SCOPUS、WOS、ZGKJHX、核心刊

摘　　要：【目的】研究巴马小型猪β2微球蛋白(β2m)的结构和功能。【方法】亚克隆巴马小型猪β2m的成熟肽部分,并构建与pMAL-p2X的重组质粒,转化大肠杆菌TB1并诱导后,融合表达蛋白分别经过Western blot、纯化及Factor Xa切割,分离纯化单体蛋白。圆二色谱(circular dichroism spectrum,CD)测定蛋白的二级结构。【结果】重组表达的融合蛋白MBP-β2m大小为53.1kDa。切割后去除MBP的单体蛋白大小为10.6kDa。圆二色谱分析单体蛋白β2m二级结构元件α-螺旋、β-折叠、转角和随机卷曲所含有的氨基酸残基数目分别为0、45、8和45。【结论】分析揭示表达的β2m具有正确的二级结构,可以用于体外多肽结合等研究。

关 键 词：二级结构  圆二色谱 Β2微球蛋白

分 类 号：Q78] S435.72]