文献类型：期刊文章

作　　者：丁克祥[1] 董萍[2] 郑永晨[3] 杨永鹏[2] 朱晓亮[4] 韩晋云[5] 单志新[6] 丁宇[7] 丁振华[8]

机构地区：[1]南方医科大学科研部,广东广州510515 [2]大连董萍美容整形医院 [3]吉林大学第二医院 [4]南方医科大学附属南方医院 [5]南方医科大学研究生学院 [6]南方医科大学附属华南医院 [7]华中科技大学同济医学院附属同济医院 [8]南方医科大学公共卫生与热带医学学院

出　　处：《中国老年学杂志》

年　　份：2009

卷　　号：29

期　　号：17

起止页码：2198-2202

语　　种：中文

收录情况：BDHX、BDHX2008、CAB、CAS、CSA-PROQEUST、CSCD、CSCD2011_2012、IC、JST、RCCSE、ZGKJHX、核心刊

摘　　要：目的在大肠杆菌中表达人神经肽Y,并对之进行纯化、鉴定及生物信息学分析。方法取已构建好且经测序确认无误的重组质粒pET28a-NPY转化大肠杆菌BL21(DE3),IPTG诱导表达融合蛋白,并经SDS-PAGE检测和Western印迹鉴定,表达产物包涵体经Ni2+-NTA亲和层析纯化。然后利用相关在线软件进行生物信息学分析NPY蛋白。结果经IPTG诱导含有pET28a-NPY重组质粒的DE3菌,表达出重组人NPY融合蛋白。重组蛋白经Ni2+-NTA亲和层析进行纯化后,得到了较高纯度的融合蛋白。经相关在线软件分析后获得了NPY的相关生物学特性。结论重组质粒pET28a-NPY在大肠杆菌DE3中成功表达,亲和层析纯化后获得较高纯度融合蛋白,并对NPY蛋白的生物学特征进行了预测,为进一步研究其生物学功能及其抗体的研制奠定了基础。

关 键 词：人神经肽Y  融合蛋白 包涵体 纯化 生物信息学

分 类 号：R392.11] R341.6[基础医学类]