文献类型：期刊文章

作　　者：马萍[1] 迟燕华[1] 庄稼[2] 王晗[1] 陈亮[1] 柳旭[1] 董发勤[1]

机构地区：[1]西南科技大学材料科学与工程学院化学系,绵阳621010 [2]西南石油大学材料科学与工程学院,成都610500

出　　处：《高等学校化学学报》

基　　金：国家自然科学基金(批准号:20271042;10776027);电分析化学国家重点实验室基金(批准号:2008007)资助

年　　份：2009

卷　　号：30

期　　号：8

起止页码：1509-1515

语　　种：中文

收录情况：AJ、BDHX、BDHX2008、CAS、CSCD、CSCD2011_2012、EI、IC、JST、RCCSE、RSC、SCIE、SCOPUS、WOS、ZGKJHX、核心刊

摘　　要：采用荧光光谱法、紫外光谱法和傅里叶红外光谱法(FTIR)研究了模拟生理条件下人血清白蛋白(HSA)与骨螺紫(Mx)及其铜配合物(Mx-Cu2+)的相互作用.根据荧光猝灭数据,二元体系与三元体系中的作用机制均为静态猝灭,在Cu2+存在下,HSA与Mx之间的结合常数与结合位点数明显加大,结合两个体系的紫外吸收光谱可知,在三元体系中,Cu2+与Mx形成配合物后再与HSA发生作用;根据F rster能量转移理论,求得Mx及Mx-Cu2+与HSA上氨基酸残基间的距离分别为r=2.82 nm和r=2.53 nm,三元体系能量转移效率E′大于二元体系E,说明Cu2+在结合作用中可能起到了能量转移介质的作用;对Δλ=60 nm时的同步荧光光谱的分析表明,在Mx及Mx-Cu2+作用下,HSA色氨酸残基的微区构象发生了变化,色氨酸残基所处环境的极性增加;运用FTIR技术定量测定了HSA与Mx及Mx-Cu2+作用后二级结构的变化,发现2个体系中HSA二级结构变化情况基本一致,α-螺旋结构明显减少约8%,β-折叠也减少约1%,而β-转角和无规卷曲分别增加了约6%和4%.说明对HSA二级结构造成影响的主要因素是Mx,它与HSA的结合使蛋白质分子中的肽链部分展开,二级结构从α-螺旋和β-折叠向β-转角和无规卷曲结构转变,分子结构的松散程度增加.

关 键 词：骨螺紫及其铜配合物  人血清白蛋白 荧光光谱 傅里叶红外光谱 二级结构  

分 类 号：O657]