文献类型：期刊文章

作　　者：肖厚荣[1,2] 杨红[1] 蔡敬民[1,2] 王中风[1] 刘斌[1,2] 张洁[1] 吴克[1,2]

机构地区：[1]合肥学院生物与环境工程系 [2]合肥学院应用酶学与酶工程重点实验室,合肥230022

出　　处：《生物学杂志》

基　　金：supported by National Natural Science Foundations of China(No.30270321);Doctor Fund of Heifei University(No.600805)

年　　份：2009

卷　　号：26

期　　号：3

起止页码：41-44

语　　种：中文

收录情况：CAB、CAS、CSA、CSA-PROQEUST、CSCD、CSCD_E2011_2012、JST、PROQUEST、WOS、ZGKJHX、ZR、普通刊

摘　　要：运用丙酮浸漬干燥、磷酸盐缓冲液提取、低温离心、硫酸铵沉淀、DEAE-Sephadex(A-50)、Sephadex(G-75)和DEAE-celluse(DE-52)层析等方法从苹果中分离获得一种新的含铜酶蛋白,该酶被命名为多酚氧化酶Ⅱ(polyphenoloxidaseⅡ,PPOⅡ),纯化倍数是215,纯化收率是23%。PAGE、SDS-PAGE和MALDI-TOF等技术用于测定所获的酶的纯度和分子量。在PAGE和SDS-PAGE均显示一条带,表明PPOⅡ只由一个亚基组成,且已达到单一组分(MALDI-TOF的结果更证实了这一点)。SDS-PAGE和MALDI-TOF的结果都表明PPO的分子量为38204Da。pH值对酶活性和稳定性研究的结果显示,从pH值4.0～7.0随着pH值的增加,酶活性也不断增加;从pH值7.0～11.0,酶活性不断降低。PPOⅡ的最适pH值为6.6最适温度为30℃。

关 键 词：苹果 多酚氧化酶 纯化 表征  

分 类 号：Q554]