文献类型：期刊文章

作　　者：金莲[1] 刘鑫[1] 王锐[1,2] 董守良[1]

机构地区：[1]兰州大学生命科学学院生物化学与分子生物学研究所,兰州730000 [2]兰州大学功能有机分子化学国家重点实验室,兰州730000

出　　处：《化学学报》

基　　金：国家自然科学基金(Nos.30300061;20621091;30870526);教育部留学人员归国启动基金资助项目

年　　份：2008

卷　　号：66

期　　号：20

起止页码：2271-2278

语　　种：中文

收录情况：AJ、BDHX、BDHX2004、CAS、CSCD、CSCD2011_2012、IC、JST、RCCSE、RSC、SCI(收录号：WOS:000261005200014)、SCI-EXPANDED(收录号：WOS:000261005200014)、SCIE、SCOPUS、WOS、ZGKJHX、核心刊

摘　　要：大鼠神经介素B受体(rat neuromedin Breceptor,rNMBR)属于G蛋白偶联受体(G-protein coupled receptor,GPCR)A家族的成员.GPCR的结构特征和在信号传导中的重要作用决定了其可以作为很好的药物靶标.关于rNMBR与内源性激动剂神经介素B(neuromedin B,NMB)以及与非肽类拮抗剂pd168368作用机制的研究对于合理设计受体药物分子有重要的指导意义.在这一研究中,我们使用同源模建,构建受体的三维结构,进行分子对接和分子动力学的计算.基于受体三维结构,通过10ns的空载受体、激动剂-受体、拮抗剂-受体的分子动力学模拟,探讨受体与激动剂与拮抗剂的作用机制.研究表明rNMB-R中跨膜(transmembrane,TM)螺旋3,5,6,7参与配体的结合.NMB与受体的结合,使受体转变为活性构象,而受体同拮抗剂pd168368恰好相反.

关 键 词：神经介素B受体  G-蛋白偶联受体 同源模建 分子动力学模拟 分子对接

分 类 号：R91[药学类]