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期刊文章详细信息

氧氟沙星与脲诱导牛血清白蛋白结合的机制研究  ( SCI收录)  

Interactional Mechanism between Oflxacin and Urea-induced Bovine Serum Albumin

  

文献类型:期刊文章

作  者:唐臻强[1] 易平贵[1] 于贤勇[1]

机构地区:[1]湖南科技大学化学化工学院分子构效关系湖南省高校重点实验室,湘潭411201

出  处:《化学学报》

基  金:"973"项目(No.2003CB716000);国家自然科学基金(No.20772027);国家安全生产监督管理局科技项目(No.04-236);湖南省自然科学基金(No.06JJ30004)资助项目.

年  份:2008

卷  号:66

期  号:11

起止页码:1366-1370

语  种:中文

收录情况:AJ、BDHX、BDHX2004、CAS、CSCD、CSCD2011_2012、IC、JST、RCCSE、RSC、SCI(收录号:WOS:000257259800013)、SCI-EXPANDED(收录号:WOS:000257259800013)、SCIE、SCOPUS、WOS、ZGKJHX、核心刊

摘  要:利用荧光光谱和紫外光谱研究了脲(Urea)对牛血清白蛋白(BSA)结构的影响以及氧氟沙星(Oflx)与脲诱导的BSA结合的情况.结果显示:Urea诱导BSA变性历经两步、三态且伴随中间态形成的过程中,随着Urea浓度的增大,BSA荧光强度降低并先蓝移(344~336nm),后又红移至350nm.Urea浓度在4.6~5.2mol/L范围时,Oflx对BSA中间态有强的猝灭作用(KQ=10.46×104L/mol,Urea4.8mol/L)和较大的结合常数(KA=3.8807×105L/mol,Urea4.8mol/L),但是结合位点数小(n=0.76,Urea5.0mol/L),能量传递效率低(E=0.3002,Urea4.8mol/L).同步荧光光谱显示:Urea诱导BSA去折叠时,色氨酸残基(Trp-212)微环境并未发生改变,而酪氨酸残基(Tyr)的最大荧光发射峰蓝移,Oflx的加入诱导Trp-212的微环境更具疏水性.Oflx加速了Urea对BSA的失活作用.

关 键 词:脲  氧氟沙星 牛血清白蛋白 荧光猝灭 同步荧光

分 类 号:R96]

参考文献:

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同被引文献:

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