文献类型：期刊文章

作　　者：许键[1] 张强[1] 罗淑萍[1] 吴卫东[1] 王强[1] 喻宁莉[1] 喻梅辉[1]

机构地区：[1]新疆农业大学生物基础部

出　　处：《生物化学与生物物理学报》

基　　金：国家自然科学基金;国家高技术"863"计划

年　　份：1997

卷　　号：29

期　　号：6

起止页码：585-590

语　　种：中文

收录情况：BIOSISPREVIEWS、CAB、CAS、CSA、CSA-PROQEUST、CSCD、CSCD2011_2012、EBSCO、EMBASE、IC、JST、PUBMED、RSC、SCIE、SCOPUS、WOS、ZGKJHX、普通刊

摘　　要：通过胰蛋白酶偶联的Ｓｅｐｈａｒｏｓｅ４Ｂ亲和柱，从苦豆子种子中分离纯化出一种胰蛋白酶抑制剂（ＳＡＴＩ）。该抑制剂在１２％的ＳＤＳ－聚丙烯酰胺凝胶电泳中显示单一蛋白带，是由一条Ｎ端为丙氨酸的多肽链组成，分子量为１８ｋＤ，等电点为９．３。结果还显示，抑制剂对胰蛋白酶的摩尔抑制比为１∶２，用氨基酸修饰法，进一步证明其两个活性中心分别是精氨酸和赖氨酸的残基。抗棉蚜的饲喂试验结果表明，该抑制剂对棉蚜有较强的抗性，饲喂１２０小时的半致死浓度为８７．２ｍｇ／Ｌ，半致死量约为（３２头蚜虫）６．７９６μｇ。

关 键 词：苦豆子 胰蛋白酶抑制剂 纯化 豆科 性质  

分 类 号：Q949.751.9[植物生产类]