文献类型：期刊文章

作　　者：耿莉娜[1] 胡重江[2] 李英文[1]

机构地区：[1]重庆市高校动物生物学重点实验室,重庆市高校生物活性物质工程研究中心,重庆师范大学生命科学学院,重庆400047 [2]西南大学生命科学学院,重庆400716

出　　处：《重庆师范大学学报（自然科学版）》

基　　金：重庆市自然科学基金项目(No.CSTC-2007BB1229)

年　　份：2008

卷　　号：25

期　　号：1

起止页码：14-19

语　　种：中文

收录情况：CAB、CAS、DOAJ、IC、JST、RCCSE、WOS、ZGKJHX、ZMATH、ZR、普通刊

摘　　要：本试验采用硫酸铵分级沉淀和鸡卵类粘蛋白偶联的琼脂糖凝胶亲和层析的方法，从草鱼（Ctenopharyngodon ldellus）肝胰脏中提取胰蛋白酶进行纯化，得到两种酶，即胰蛋白酶A（GTA）和胰蛋白酶B（GTB），并对其性质进行了分析。结果表明，两种酶的SDS—PAGE电泳均呈现出单一条带，表明已得到高度纯化，两种酶分子量约为27Kda。以BANPA为底物．测得草鱼胰蛋白酶ACGTA）的动力学常数（Km）为0．37mM。以TAME为底物测得两种胰蛋白酶最适反应温度为60℃，最适反应pH值为8．0，当温度超过60℃，它们不稳定，这两种胰蛋白酶在pH值9．0—11．0时较稳定。

关 键 词：草鱼 胰蛋白酶 亲和层析  性质研究  

分 类 号：Q556]