文献类型：期刊文章

作　　者：袁洪水[1] 张爱莲[2] 辛欣[3] 郭晓军[1] 胖铁良[1] 朱宝成[1]

机构地区：[1]河北农业大学生命科学学院,河北保定071001 [2]河北大学生命科学学院,河北保定071002 [3]河北省保定市卫生监督所,河北保定071000

出　　处：《河北大学学报（自然科学版）》

年　　份：2008

卷　　号：28

期　　号：3

起止页码：305-311

语　　种：中文

收录情况：AJ、BDHX、BDHX2004、CAS、CSA、MR、RSC、ZGKJHX、ZR、核心刊

摘　　要：对蜡状芽孢杆菌Bc-05菌株的发酵上清液经硫酸铵分级沉淀、DEAE Sepharose Fast Flow阴离子交换层析所获得的纤溶酶进行性质研究.结果表明:经纤维蛋白平板法检测该酶有直接水解纤维蛋白和激活纤溶酶原的双重作用,最适作用温度37℃,最适pH=8.0,在pH=8.0条件下25℃和37℃放置24 h酶活力仍保持77.52%和78.96%,该酶体外对兔血凝块有明显的溶解作用;Ca2+,Mn2+离子对该酶具有激活作用,而Cu2+,Fe3+完全抑制其纤溶活性,PMSF,EDTA和DTT对该酶有抑制作用,说明活性中心含有二硫键、金属离子和丝氨酸;测其N端10个氨基酸序列为NH2-Val-Thr-Pro-Thr-Asn-Ala-Val-Asn-Thr-Gly,与其他生物来源的纤溶酶相比较没有同源性.

关 键 词：蜡状芽孢杆菌 纤溶酶 酶学性质 N端氨基酸序列  

分 类 号：Q814.1[生物工程类]