文献类型：期刊文章

作　　者：陈代武[1,2] 谢青季[1] 蒋雪琴[1] 姚守拙[1]

机构地区：[1]湖南师范大学化学化工学院,化学生物学及中药分析教育部重点实验室,长沙410081 [2]邵阳医学高等专科学校,湖南邵阳422000

出　　处：《物理化学学报》

基　　金：国家自然科学基金(20675029,90713018,20335020);湖南省教育厅(04C383,05A036)资助项目

年　　份：2008

卷　　号：24

期　　号：3

起止页码：379-387

语　　种：中文

收录情况：AJ、BDHX、BDHX2004、CAS、CSCD、CSCD2011_2012、EBSCO、IC、INSPEC、JST、PUBMED、RCCSE、RSC、SCI(收录号：WOS:000254353000005)、SCI-EXPANDED(收录号：WOS:000254353000005)、SCIE、SCOPUS、WOS、ZGKJHX、核心刊

摘　　要：采用荧光猝灭和同步荧光法,研究了磷酸缓冲溶液(PBS,pH=7.4)中有无碳纳米管(CNTs)共存时,荧光活性物质槲皮素(Qct)与牛血清白蛋白(BSA)和酪蛋白(Cas)的相互作用.推导了方法1(固定蛋白质浓度,改变Qct浓度,测量蛋白质荧光改变)和方法2(固定Qct浓度,改变蛋白质浓度,测量Qct荧光改变)研究分子间作用的一般方程,由非线性最小二乘拟合法测算了结合常数K和摩尔结合比n,并藉此定量评估了"光内滤所致猝灭"效应的影响.研究了共存CNTs或Qct对BSA或Cas的荧光猝灭效应,及CNTs对Qct-BSA和Qct-Cas相互作用的影响.以同步荧光法考察了CNTs或Qct对BSA或Cas构象的影响,并测算了CNTs或Qct与蛋白质中酪氨酸(Tyr)或色氨酸(Trp)残基相关的K和n.结果表明,CNTs主要与处于蛋白质分子表面附近的Trp残基作用,而小分子Qct则还可与处于蛋白质分子内部的Tyr残基作用.

关 键 词：碳纳米管 槲皮素 酪蛋白 牛血清白蛋白  荧光猝灭  同步荧光 分子间作用

分 类 号：R285[中药学类]