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期刊文章详细信息

烟管菌漆酶的分离纯化及部分酶学性质研究    

Purification and characterization of laccase from Bjerkandera adusta WZFF.W-Y11

  

文献类型:期刊文章

作  者:王剑锋[1] 王璋[2] 饶军[1] 李江[1] 白涛[1]

机构地区:[1]东华理工大学生物系,抚州344000 [2]中国食品发酵工业研究院

出  处:《菌物学报》

年  份:2008

卷  号:27

期  号:2

起止页码:297-308

语  种:中文

收录情况:BDHX、BDHX2004、CAB、CAS、CSA、CSA-PROQEUST、CSCD、CSCD2011_2012、IC、ZGKJHX、核心刊

摘  要:烟管菌Bjerkandera adustaWZFF.W-Y11漆酶粗酶液经过丙酮分级沉淀、DEAE-Cellulose离子交换层析、Sephadex G-100凝胶过滤,得到了三种电泳纯的漆酶同工酶,总酶活回收率达到65.5%,其中LacA平均纯化了29.2倍,LacB纯化了5.1倍,LacC纯化了18.5倍;三种同工酶的分子量分别为LacA:68.7kDa、LacB:80.2kDa、LacC:77.2kDa。LacA、LacC氧化愈创木酚的Km大于氧化ABTS的Km,最适作用温度在45-70℃,最适反应pH3.0-5.5,65℃时LacC比LacA稳定,LacC在pH3.5-6.0稳定,LacA在pH5.0-9.0稳定,Al3+对LacA、LacC的酶活有促进作用,Cl-、Fe3+、Hg2+抑制LacA、LacC的酶活,Cu2+抑制LacC的酶活,而对LacA的活性没有明显影响。

关 键 词:同工酶 丙酮分级沉淀  凝胶过滤 愈创木酚

分 类 号:Q814[生物工程类]

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同被引文献:

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