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期刊文章详细信息

牛血清蛋白在盐酸胍和尿素体系中变性的微量热研究  ( SCI收录)  

Denaturation Study of Bovine Serum Albumin Induced by the Guanidine Chloride or Urea by Microcalorimetry

  

文献类型:期刊文章

作  者:李向荣[1] 郭伟[2] 卢雁[1]

机构地区:[1]河南师范大学化学与环境科学学院,新乡453007 [2]新乡医学院基础医学院化学教研室,新乡453003

出  处:《化学学报》

基  金:国家自然科学基金(No.20443002)资助项目

年  份:2008

卷  号:66

期  号:5

起止页码:515-519

语  种:中文

收录情况:AJ、BDHX、BDHX2004、CAS、CSCD、CSCD2011_2012、JST、RSC、SCI(收录号:WOS:000254396900004)、SCI-EXPANDED(收录号:WOS:000254396900004)、SCIE、SCOPUS、WOS、ZGKJHX、核心刊

摘  要:在30℃时用恒温微量热法研究了不同pH值下盐酸胍、尿素诱导牛血清蛋白变性的过程.并用Privalov提出的简单键合模型对量热数据进行了分析,计算了表观键合常数K,简单键合的单个表观键合自由能△G和总吉布斯能△G(a),用变性中点的直线外推方法求出了表观变性焓△Hd.实验结果表明,牛血清蛋白与盐酸胍的键合在碱性条件下更易进行,牛血清蛋白在盐酸胍溶液中的变性焓△Hd在牛血清蛋白的pH=6.97和7.05时为350kJ·mol-1,在pH=9.30时为275kJ·mol-1,表明牛血清蛋白在接近中性时较稳定.而牛血清蛋白与尿素的键合在酸性条件下更易进行,此变性焓△Hd在牛血清蛋白的pH=6.97时为295kJ@mol-1,在pH=7.05和9.30时为230kJ·mol-1.此结果说明牛血清蛋白在两种变性剂溶液中的展开程度是不同的.

关 键 词:牛血清蛋白 恒温微量热  盐酸胍 尿素 变性  

分 类 号:Q51]

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