期刊文章详细信息
重组人G-CSF大肠杆菌表达产物的纯化及鉴定
Purification and Characterization of Recombinant Human G-CSF Expressed in E. coli
文献类型:期刊文章
机构地区:[1]第一军医大学分子免疫学研究所,广州510515
年 份:1997
卷 号:10
期 号:1
起止页码:1-4
语 种:中文
收录情况:AJ、BIOSISPREVIEWS、CAB、CAS、CSA、CSA-PROQEUST、CSCD、CSCD2011_2012、EMBASE、IC、JST、RCCSE、SCOPUS、WOS、ZGKJHX、普通刊
摘 要:将RT-PCR扩增的人粒细胞集落刺激因子(hG-CSF)结构基因与表达载体pJGW1重组,并在大肠杆菌中高效表达。经SDS-PAGE分析,rhG-CSF表达量占菌体可溶性蛋白的25%以上。将其复性后,经CM52离子交换层析纯化,产物经SDS-PAGE分子量测定、肽谱分析、等电点测定表明与天然hG-CSF具有相同性质。免疫印迹证实rhG-CSF抗原特异性良好。用小鼠骨髓细胞集落形成法测定活性达1×108U/mg。
关 键 词:重组人粒细胞 集落刺激因子 表达产物 提纯 鉴定
分 类 号:R392-33]
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