文献类型：期刊文章

作　　者：沈明花[1] 金成俊[2]

机构地区：[1]延边大学医学部分子生物学实验室,吉林延吉133000 [2]韩国朝鲜大学校自然科学大学

出　　处：《食品与发酵工业》

年　　份：2007

卷　　号：33

期　　号：8

起止页码：45-47

语　　种：中文

收录情况：BDHX、BDHX2004、CAB、CAS、CSCD、CSCD2011_2012、FSTA、JST、RCCSE、RSC、ZGKJHX、核心刊

摘　　要：采用离子交换层析、凝胶过滤层析及快速蛋白液相色谱等蛋白质分离纯化技术,从榆干离褶伞菌丝体中纯化一种溶栓酶,并探讨各种因子对榆干离褶伞溶栓酶活性的影响,观察溶栓酶对纤维蛋白及纤维蛋白原的水解特征和酰胺水解活性。实验结果表明,其分子质量约为50 ku,该酶的最适pH和最适温度为pH 6.0,35℃,并对tPA底物S-2288最敏感。Mn^(2+)和Mg^(2+)激活酶活性,而Cu^(2+),EDTA对酶活有抑制作用。该酶不仅直接水解纤维蛋白,还可以水解纤维蛋白原。榆干离褶伞很有潜力成为治疗血栓的新的药物来源。

关 键 词：榆干离褶伞  溶栓酶  纯化 溶栓活性  

分 类 号：TQ460.1[化工与制药类]