文献类型：期刊文章

作　　者：刘飞[1,2] 施建华[1,2] 丁绍红[1] 尹晓敏[1]

机构地区：[1]南通大学江苏省神经再生重点实验室 [2]南通大学医学院生化教研室,南通226001

出　　处：《生物化学与生物物理进展》

基　　金：国家自然科学基金(30572076);江苏省自然科学基金(BK2004047);江苏省六大人才高峰资助项目.~~

年　　份：2007

卷　　号：34

期　　号：9

起止页码：945-951

语　　种：中文

收录情况：AJ、BDHX、BDHX2004、BIOSISPREVIEWS、CAS、CSA、CSA-PROQEUST、CSCD、CSCD2011_2012、IC、JST、RCCSE、SCIE、SCOPUS、WOS、ZGKJHX、核心刊

摘　　要：tau蛋白是中枢神经系统中重要的微管相关蛋白,其功能受磷酸化调节.异常过度磷酸化的tau蛋白是阿尔茨海默病患者脑中神经纤维缠结的主要组成部分.糖元合成酶激酶3β(glycogen synthase kinase-3β,GSK-3β)是重要的tau蛋白激酶之一,它虽可催化tau蛋白多个位点的磷酸化,但对不同位点,其催化效率不同.通过位点特异性、磷酸化依赖的tau蛋白抗体,用免疫印迹技术,检测GSK-3β对tau蛋白位点特异性的磷酸化作用及动力学.用双倒数作图,计算GSK-3β催化tau磷酸化以及各个位点磷酸化的Km值,并结合培养细胞中的实验,研究GSK-3β对tau蛋白磷酸化作用的位点特异性.结果显示,GSK-3β催化tau蛋白多个位点的磷酸化,其中包括Thr181、Ser199、Ser202、Thr205、Thr212、Thr217、Thr231、Ser396和Ser404,对不同的位点磷酸化作用,其Km值不同,GSK-3β对Ser396的Km值最低,即对Ser396位点的亲和性最高,催化其磷酸化的能力最强.在培养的细胞中,也显示了GSK-3β的表达引起Ser396位点的磷酸化最明显.

关 键 词：TAU 糖元合成酶激酶3β(GSK-3β)  磷酸化

分 类 号：R745.7] Q513[临床医学类]