文献类型：期刊文章

作　　者：朱杰[1] 张斌[2] 贺道华[3] 王国栋[1]

机构地区：[1]西北农林科技大学理学院应用物理系,杨凌712100 [2]西北农林科技大学生命科学院生物化学研究室,杨凌712100 [3]西北农林科技大学农学院,杨凌712100

出　　处：《生命科学仪器》

基　　金：西北农林科技大学人才基金(2006)

年　　份：2007

卷　　号：5

期　　号：1

起止页码：25-31

语　　种：中文

收录情况：ZGKJHX、普通刊

摘　　要：科研工作者们在过去的50年前赴后继的工作中深入研究了ATP合成酶的功能,并努力尝试解析该酶的空间结构以其能够从结构基础上对ATP合成酶的催化机理进行阐明;但蛋白的纯化工作却一直是困扰研究顺利进展的最大障碍。蛋白的纯化技术是与特定阶段科技发展及科研工作者思维模式的直接反应,因而是一门不断发展的艺术。高纯度的ATP合成酶及其亚基是研究酶结构与催化机理的基础和关键,文章综合半个世纪以来ATP合成酶研究发展,提出了一条较为完备的ATP合成酶提取与纯化的方法路线,并对F0-ATPase部分亚基c的纯化方法进行了重点介绍。

关 键 词：牛心线粒体  亚线粒体 F0—ATPase  F1-ATPase  亚基

分 类 号：Q244]