文献类型：期刊文章

作　　者：张子连[1] 陈珈[1] 张大鹏[1]

机构地区：[1]北京农业大学植物科技学院,北京农业大学生物学院

出　　处：《生物化学杂志》

基　　金：国家自然科学基金

年　　份：1996

卷　　号：12

期　　号：4

起止页码：404-408

语　　种：中文

收录情况：CSCD、CSCD2011_2012、普通刊

摘　　要：葡萄果实微粒体上存在高亲和力的脱落酸（ＡＢＡ）结合位点，这些位点与ＡＢＡ的结合具有饱和性，高亲和力及低容量，胰蛋白酶或ＤＴＴ处理可以使该位点的特异结合活性下降约９０％，表明此结合位点是一种蛋白质，故称为ＡＢＡ结合蛋白，它含有维系蛋白质特定构象的二硫键，该蛋白与ＡＢＡ反应的最适ｐＨ为６．０，说明与配基结合部位可能存在带有正电荷的氨基酸残基，结合活性在２５℃高于０℃，结合反应达到动态平衡需要３０ｍｉｎ，３０ｍｉｎ以后结合活性随时间延长而下降。该蛋白与ＡＢＡ结合反应的平衡解离常数为１７．５ｎｍｏｌ／Ｌ，最大结合容量（Ｂｍａｘ）为９８．４ｆｍｏｌ／ｍｇｐｒｏｔｅｉｎ。

关 键 词：葡萄 果实 脱落酸 脱落酸结合蛋白  

分 类 号：S663.101]