文献类型：期刊文章

作　　者：王春[1] 吴秋华[1] 王志[1] 陈大刚[1]

机构地区：[1]河北农业大学理学院,河北保定071001

出　　处：《光谱学与光谱分析》

基　　金：教育部留学回国人员科研启动基金;人事部留学人员科技择优资助项目

年　　份：2006

卷　　号：26

期　　号：9

起止页码：1672-1675

语　　种：中文

收录情况：AJ、BDHX、BDHX2004、CAS、CSCD、CSCD2011_2012、EI(收录号：20064410215419)、IC、INSPEC、JST、PUBMED、RCCSE、RSC、SCI(收录号：WOS:000240785800027)、SCI-EXPANDED(收录号：WOS:000240785800027)、SCIE、SCOPUS、WOS、ZGKJHX、核心刊

摘　　要：利用荧光光谱(FS)和紫外光谱(UV)法研究了槲皮素与牛血清白蛋白之间的相互作用。结果表明,静态猝灭和非辐射能量转移是导致槲皮素对BSA荧光猝灭的两大原因,槲皮素与BSA的结合常数KA为2.8×108(26℃)和3.1×108(36℃),结合位点数为1.76±0.01,根据Frster非辐射能量转移理论得到槲皮素与BSA之间的结合距离为3.25nm(26℃)和3.30nm(36℃),表明槲皮素的部分片段可以插入BSA分子内部。通过计算热力学参数,可知该药物与蛋白的相互作用是一个熵增加和吉布斯自由能降低的自发过程,并由此推断槲皮素与BSA之间的作用力是以疏水相互作用为主。

关 键 词：荧光光谱法 槲皮素 牛血清白蛋白 相互作用

分 类 号：O648]