文献类型：期刊文章

作　　者：冯晓梅[1] 韩玉谦[1] 赵志强[1] 蒋新[1] 姜守磊[1]

机构地区：[1]中国海洋大学国家海洋药物工程技术研究中心,山东青岛266061

出　　处：《中国海洋药物》

基　　金：山东省科技攻关计划项目(021100102)

年　　份：2006

卷　　号：25

期　　号：2

起止页码：22-25

语　　种：中文

收录情况：CAS、CSA、CSA-PROQEUST、CSCD、CSCD_E2011_2012、JST、PROQUEST、ZGKJHX、ZR、普通刊

摘　　要：目的从牡蛎蛋白质的酶解物中分离制备活性肽并对其理化性质进行初步研究。方法采用胰蛋白酶对牡蛎蛋白质进行酶解,使其释放出具备特殊活性的活性肽,将含有活性肽的粗提物分别用Sephadex G25凝胶柱层析,DEAE-Sepharose FF离子交换柱层析和C18反相柱进行分离和纯化。结果牡蛎活性肽粗提物经过分离纯化制备出3个组分F31,F32,F41。组分F32,F41的等电点分别是7.12和7.08;组分F31,F32,F41的相对分子质量分别为885,810及409;其蛋白含量分别为51.9%,80.2%及99.8%;其糖含量分别为19.2%,4.3%及0%。结论以胰蛋白酶作用的最佳条件采用一步酶解的工艺,牡蛎蛋白质可以得到良好的酶解,同时得到的牡蛎活性肽粗提物活性较高。

关 键 词：太平洋牡蛎 活性肽 酶解 理化性质

分 类 号：R931.711] R96[药学类]