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期刊文章详细信息

乳酸片球菌L-乳酸脱氢酶基因的克隆及在大肠杆菌中的表达    

Cloning and Expression of L-lactate Dehydrogenase Gene from Pediococcus acidilactici in E. coli

  

文献类型:期刊文章

作  者:黄彦[1] 韦宇拓[1] 张黎[1] 陈发忠[1] 黄日波[1]

机构地区:[1]广西大学生命科学与技术学院/发酵与酶工程研究所,南宁530005

出  处:《应用与环境生物学报》

年  份:2006

卷  号:12

期  号:1

起止页码:68-71

语  种:中文

收录情况:AJ、BDHX、BDHX2004、BIOSISPREVIEWS、CAS、CSA-PROQEUST、CSCD、CSCD2011_2012、IC、JST、PROQUEST、RCCSE、SCOPUS、WOS、ZGKJHX、ZR、核心刊

摘  要:与其它微生物相比,用大肠杆菌进行发酵生产乳酸有许多优势,但大肠杆菌没有L乳酸脱氢酶基因,不能利用糖发酵生产L乳酸.本文采用PCR技术,以乳酸片球菌(Pediococcusacidilactici)基因组DNA为模板,克隆得到L乳酸脱氢酶(Llactatedehydrogenase)基因,将该基因的ORF连接到表达质粒pET22b(+),获得重组质粒pETldhL.将pETldhL质粒转化大肠杆菌BL21株,实现了ldhL基因的表达;对含有ldhL基因的重组菌株进行表达研究,在30℃以IPTG诱导8h后,SDSPAGE分析可见明显特异性条带,酶活力达到6.49u/mL,是野生菌酶活力(2.82u/mL)的2.3倍.对重组表达的L乳酸脱氢酶生物学特性研究显示,它们的最适反应温度为27~30℃,最适反应pH为5.0~5.3.

关 键 词:L-乳酸 L-乳酸脱氢酶 乳酸片球菌 克隆 表达  

分 类 号:Q78]

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