文献类型：期刊文章

作　　者：杨文博[1] 佟树敏[1] 沈庆[1]

机构地区：[1]南开大学微生物学系

出　　处：《微生物学通报》

基　　金：南开大学科学发展基金

年　　份：1995

卷　　号：22

期　　号：6

起止页码：338-342

语　　种：中文

收录情况：BDHX、BDHX1992、CAS、CSA、CSA-PROQEUST、CSCD、CSCD2011_2012、IC、ZGKJHX、核心刊

摘　　要：地衣芽孢杆菌（Ｂａｃｉｌｌｕｓｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ）ＮＫ－２７菌株发酵产生的β－甘露聚糖酶（β－ｍａｎｎａｎａｓｅ）经硫酸铵盐析沉淀，两次ＤＥＡＥ纤维素和ＳｅｐｈａｄｅｘＧ－１００离子交换柱层析以及制备ＰＡＧＥ筹步骤，获得了凝胶电泳均一的样品。用ＳＤＳ－凝胶电泳测得纯化后的β－甘露聚糖酶分子量为２６ｋＤ，用凝胶聚焦电泳测得等电点ＰＩ为５．０。酶反应的最适ｐＨ为９．０，最后温度为６０℃，稳定ｐＨ为６．０—９．０，稳定温度为４０℃。金属离子中Ｍｇ￣（２＋）、Ｃａ￣（２＋）、Ｆｅ￣（２＋）、Ｎｉ￣（２＋）对该酶有一定的激活作用；而Ｓｎ￣（２＋）、Ｚｎ￣（２＋）、Ａｌ￣（３＋）、Ａｇ￣＋和Ｈｇ￣（２＋）对该酶有强烈的抑制作用。ＮＫ－２７菌株的β－甘露聚糖酶对魔芋葡萄甘露聚糖和角豆胶半乳甘露聚糖的Ｋｍ值分别为７．１４和５．５６ｍｇ·ｍｌ￣（－１）；Ｖ＿（ｍａｘ）分别为２００．５３和１５７．４５μｍｏｌ·ｍｇ￣（－１）·ｍｉｎ￣（－１）。

关 键 词：地衣芽孢杆菌 Β-甘露聚糖酶 发酵 提纯 活力  

分 类 号：TQ925.9]