期刊文章详细信息
文献类型:期刊文章
机构地区:[1]华中师范大学昆虫学研究所,武汉430079
基 金:国家自然科学基金资助项目(No.39870039)~~
年 份:2005
卷 号:27
期 号:3
起止页码:281-285
语 种:中文
收录情况:CSCD、CSCD2011_2012、普通刊
摘 要:蛋白质的泛素化修饰具有高度的特异性,它参与调节细胞内许多的生理活动。蛋白质的泛素化修饰涉及一系列的酶参与反应,包括泛素激活酶E1、结合酶E2以及连接酶E3。而其中泛素连接酶E3对靶蛋白的特异性识别起关键作用。泛素连接酶E3主要由HECT结构域家族、RING结构域家族和U-box结构域家族组成。现对泛素连接酶E3的分类、结构及其对靶蛋白的识别机制等进行综述。
关 键 词:泛素连接酶E3 蛋白质 泛素化修饰 特异性识别机制 分类 结构
分 类 号:Q55] Q51
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