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期刊文章详细信息

泛素连接酶E3    

Ubiquitin Ligase E3

  

文献类型:期刊文章

作  者:杨东叶[1] 刘凯于[1] 余泽华[1]

机构地区:[1]华中师范大学昆虫学研究所,武汉430079

出  处:《细胞生物学杂志》

基  金:国家自然科学基金资助项目(No.39870039)~~

年  份:2005

卷  号:27

期  号:3

起止页码:281-285

语  种:中文

收录情况:CSCD、CSCD2011_2012、普通刊

摘  要:蛋白质的泛素化修饰具有高度的特异性,它参与调节细胞内许多的生理活动。蛋白质的泛素化修饰涉及一系列的酶参与反应,包括泛素激活酶E1、结合酶E2以及连接酶E3。而其中泛素连接酶E3对靶蛋白的特异性识别起关键作用。泛素连接酶E3主要由HECT结构域家族、RING结构域家族和U-box结构域家族组成。现对泛素连接酶E3的分类、结构及其对靶蛋白的识别机制等进行综述。

关 键 词:泛素连接酶E3  蛋白质 泛素化修饰 特异性识别机制  分类  结构  

分 类 号:Q55] Q51

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引证文献:

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同被引文献:

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