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期刊文章详细信息

荧光法研究Pb^(2+)与牛血清白蛋白的相互作用  ( EI收录 SCI收录)  

Study on the Interaction of Pb^(2+) and Bovine Serum Albumin byFluorescence

  

文献类型:期刊文章

作  者:吴根华[1] 汪春华[2]

机构地区:[1]安庆师范学院化学与环境科学学院,安徽安庆246003 [2]南开大学化学学院,天津300071

出  处:《光谱学与光谱分析》

基  金:国家自然科学基金(2017001);安徽省教育厅自然科学基金(2002kj201)资助课题

年  份:2005

卷  号:25

期  号:2

起止页码:246-248

语  种:中文

收录情况:AJ、BDHX、BDHX2004、CAS、CSCD、CSCD2011_2012、EI(收录号:2005139014828)、IC、INSPEC、JST、PUBMED、RCCSE、RSC、SCI(收录号:WOS:000227457500024)、SCI-EXPANDED(收录号:WOS:000227457500024)、SCIE、SCOPUS、WOS、ZGKJHX、核心刊

摘  要:在模拟生理条件下,用荧光光谱法研究了Pb2+与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明BSA分子中色氨酸和酪氨酸残基具有荧光发射性质,以283nm激发BSA,在341nm处有很强的荧光发射。在加入Pb2+后,发现Pb2+BSA强荧光峰的位置不变,但荧光强度随着Pb2+浓度的增大而明显减弱,说明Pb2+对BSA有荧光猝灭现象,猝灭以静态猝灭为主,由SternVolmer方程求得Pb2+表观猝灭常数Kq=95×1012L·mol-1·s-1。Pb2+主要与BSA中的N配位形成2∶1配合物,表观络合常数lgK=1161。

关 键 词:荧光猝灭 PB^2+ 常数  配位  荧光发射 相互作用 配合物  牛血清白蛋白 荧光法 酪氨酸  

分 类 号:O175[数学类] O657]

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