文献类型：期刊文章

作　　者：纪晋文[1] 代丽萍[1] 段广才[1] 郗园林[1]

机构地区：[1]郑州大学公共卫生学院流行病教研室,河南郑州450052

出　　处：《河南医学研究》

基　　金：河南省医学科技创新人才工程项目基金(No 2 0 0 0 10 0 4);河南省科技攻关项目基金 (No 0 42 44 10 0 3 5 )资助

年　　份：2004

卷　　号：13

期　　号：4

起止页码：296-298

语　　种：中文

收录情况：CAS、JST、普通刊

摘　　要：目的 :建立一种有效的纯化幽门螺杆菌HspA UreB融合蛋白可溶性表达产物的方法。方法 :基因工程重组大肠杆菌BL2 1(pET HU2 7)诱导表达产物 ,超声破碎后收集上清 ,上清经盐析初步纯化后 ,在 ¨AKTAFPLC上运用HiTrapChelatingHP分离纯化 ,用SDS PAGE和Bradford法检测目的蛋白的纯度和含量 ,用West ern blot对纯化后蛋白进行免疫学活性鉴定。结果 :纯化后HspA UreB融合蛋白的纯度 >90 % ,含量达 0 15mg/ml,并可以被免疫小鼠血清识别。结论 :建立了从BL2 1(pET HU2 7)可溶性表达产物中纯化高纯度HspA UreB融合蛋白的方法 ,为进一步的动物实验研究奠定了基础。

关 键 词：融合蛋白  幽门螺杆菌 纯化 可溶性表达 ET 含量  动物实验研究 产物  诱导表达  活性鉴定

分 类 号：R392] Q786[基础医学类]